一、大米分离蛋白的酶法提取及其性质(论文文献综述)
步婷婷[1](2021)在《低苯丙氨酸乳清蛋白水解物制备及其调控骨合成作用的研究》文中研究指明苯丙酮尿症(Phenylketonuria,PKU)是由于患者无法正常代谢苯丙氨酸所引发的氨基酸代谢障碍疾病。以氨基酸配方食品为主的低苯丙氨酸饮食疗法可以有效控制苯丙氨酸摄入量,但无法改善PKU患者中常见的骨代谢失衡和骨密度降低症状。乳清蛋白是婴幼儿配方产品中重要的原辅料,其中多种活性蛋白和活性肽被报道有益于骨骼健康。本研究以乳清蛋白为原料制备了具有促进骨合成、调节骨重建作用的低苯丙氨酸蛋白肽基料,并分离鉴定出具有促成骨活性的肽序列。主要研究内容和成果如下:(1)建立酶解吸附联用技术制备低苯丙氨酸乳清蛋白水解物(LPH)。筛选双酶组合方式(嗜热菌蛋白酶和Protease A2SD)释放了浓缩乳清蛋白(WPC)中94.13%的苯丙氨酸,制备乳清蛋白TA2H水解液(TA2H);优化D101大孔吸附树脂动态吸附工艺,脱除了TA2H中98.38%的苯丙氨酸,制得苯丙氨酸含量为1.38 mg/g蛋白当量的LPH。(2)LPH富含小分子肽并且风味平和。LPH蛋白含量为60.41 g/100 g,支链氨基酸和必需氨基酸含量分别为18.49和29.81 g/100g;LPH中180~1500 Da肽段占比达96.52%,但小分子肽比例增加也使LPH的苦味有所升高;TA2H中具有油脂异味和酸腐味的挥发性风味化合物在LPH中含量显着下降,使LPH呈现较平和的风味特征。(3)TA2H和LPH可全面促进小鼠成骨细胞MC3T3-E1的分化进程,并且呈剂量效应。100~1000μg/m L TA2H和LPH有效促进了细胞增殖;有效提高了细胞分化过程中核转录因子RUNX2蛋白的表达水平;有效促进了成骨分化标志物碱性磷酸酶(ALP)的活性以及I型胶原蛋白(COLI)和骨钙素(OCN)的分泌水平;提高了细胞矿化结节的沉积;并且有效上调了细胞表达骨保护素(OPG)/核因子κB受体活化因子配体(RANKL)水平。(4)p38/MAPK-Runx2是LPH促进成骨细胞分化的主要信号通路。LPH可刺激成骨细胞内p44/42/MAPK和Akt蛋白磷酸化被短期激活(1 h),而p38蛋白磷酸化被持续激活(24 h)。利用通路抑制剂阻断p38通路后,LPH对RUNX2蛋白表达的激活作用和对ALP的促进作用均被显着抑制,表明p38/MAPKRUNX2通路的关键作用。(5)乳清蛋白水解物有效缓解去卵巢骨质疏松小鼠的骨流失和骨代谢失衡。雌性小鼠切除双侧卵巢后分别饲喂添加WPC、TA2H和LPH的饲料12周未显着影响小鼠体重和脏器重量。乳清蛋白及水解物有效提高了去卵巢小鼠的股骨远端骨密度,增强股骨骨干处最大载荷量,修复骨小梁结构缺损,缓解血清中骨合成指标ALP的异常升高,降低血清中骨吸收指标和炎症因子水平。(6)Val-Ile-Glu-Pro-Pro-Glu-Ile-Asn-Thr(VIESPPEINT)和Ser-Lys-Val-LeuPro-Val-Pro-Gln-Lys(SKVLPVPQK)是LPH中具有较强促成骨分化活性的序列。利用高效液相色谱分离LPH获得16个组分,并筛选出组分F9增强成骨细胞ALP活性最强。通过液质联用鉴定出F9组分中的15条牛源(Bos taurus)多肽,依据峰面积丰度筛选其中7条多肽进行化学合成,利用成骨细胞评价出VIESPPEINT和SKVLPVPQK促进ALP活性和RUNX2蛋白表达能力最强。综上所述,本研究制备了一种具有促进骨合成、调控骨重建能力的低苯丙氨酸乳清蛋白肽基料,并分离鉴定出促成骨活性的肽序列,为特殊医学用途配方食品中新型功能性蛋白肽基料开发和应用提供了理论基础。
封张萍[2](2021)在《大米血管紧张素转换酶抑制肽的制备及其活性评价》文中研究指明高血压是引起冠心病、中风、慢性肾衰竭、视网膜病变、动脉粥样硬化等各种疾病的高风险因素之一。目前用于治疗高血压的药物主要是血管紧张素转换酶(angiotensin-converting enzyme,ACE)抑制剂,但此类人工合成的药物具有明显的副作用。因此,从食源蛋白质中制备具有ACE抑制作用的天然活性肽,为预防和辅助治疗高血压提供了一种新的可能。本课题以大米蛋白为原料,通过酶促水解制备了大米ACE抑制肽。对初步分离纯化后的发挥ACE抑制活性的小分子肽进行结构鉴定,并在细胞水平上验证了大米ACE抑制肽的活性。为了提高大米ACE抑制肽的生物利用率和稳定性,利用海藻酸钠包埋技术制备了大米ACE抑制肽微胶囊产品。具体内容如下:(1)构建了从大米蛋白中制备ACE抑制肽的反应体系,并在单因素实验的基础上,通过响应面实验设计对酶解工艺中p H值、酶解温度、底物浓度和酶用量进行优化,得到的最佳酶解工艺参数:p H为7.7、温度为49.0℃、底物浓度为0.13 g/m L、胰蛋白酶用量为3680 U/g、反应时间为3 h。在此最优条件下制备所得的大米多肽ACE抑制率可达75.17%,与模型预测值吻合较好,且此时大米蛋白的可溶性氮回收率为82.63%。(2)采用DA201-C大孔树脂脱盐和Sephadex G-25凝胶层析对大米ACE抑制肽进行初步分离纯化。DA201-C型大孔树脂对大米ACE抑制肽的脱盐效果良好,且脱盐后大米ACE抑制肽的相对分子量分布主要集中在1000 Da以下(97.99%)。Sephadex G-25凝胶层析对大米ACE抑制肽具有一定的富集作用,得到3种组分,其中组分Ⅰ的ACE抑制率最大可达87.07%,且其IC50值为1.04mg/m L。通过MALDI-TOF/TOF MS质谱分析进一步鉴定组分Ⅰ的氨基酸序列为Val-Pro-Phe-Arg-Pro(VPFRP)。(3)以人脐静脉内皮细胞(HUVECs)模型为基础,研究了大米ACE抑制肽对血管内皮细胞的影响,探究了大米ACE抑制肽的降血压机制。结果表明,大米ACE抑制肽对HUVECs细胞ET-1的分泌具有抑制作用。利用荧光定量PCR技术发现大米ACE抑制肽影响ACE和ET-1 mRNA表达量的下调,ACE2 mRNA表达量的上调。实验结果验证了大米ACE抑制肽具有细胞水平上的降血压作用。(4)利用海藻酸钠成功包埋了大米ACE抑制肽,制备得到大米ACE抑制肽微胶囊产品,其包埋率、载肽量和粒径大小分别为55.86%、0.14 g/g和0.24mm。SEM、FTIR、DSC和XRD结构表征证明大米ACE抑制肽与海藻酸钠之间可能存在氢键和静电作用力。通过体外模拟胃肠道消化6 h后,微胶囊的累积释放率为72.92%,由此可见,海藻酸钠的包埋对大米ACE抑制肽的释放起到一定的缓释效果,可提高大米ACE抑制肽在胃肠道中的生物利用率。Kopcha模型证明大米ACE抑制肽微胶囊的释放模式遵循扩散和侵蚀的双重控制。贮藏实验可知大米ACE抑制肽微胶囊在贮藏8周后,其包埋率为52.42%,且微胶囊的ACE抑制活性为71.47%。结果表明大米ACE抑制肽微胶囊具有较好的稳定性,能够有效保护ACE抑制肽在贮藏过程中的生物活性。
杨柳怡[3](2021)在《大米蛋白的酶解-超高压改性及其乳液稳定性研究》文中认为全球约40%的人口以大米作为主食,特别在亚洲地区,中国和印度两国的大米年消耗量约占了全球产量的50%。大米除富含淀粉外,还含有多种营养素,如B族维生素、蛋白质等。蛋白质是一种大分子食品乳化剂,具有丰富的营养价值,可以作为食品中的乳化剂,用于奶油、冰激凌等食品中。前期研究表明,大米蛋白的溶解性、乳化性等功能特性较差,难以直接作为乳化剂用于食品乳液体系,因此,本文通过对大米蛋白进行改性研究,改善其功能特性并应用于复杂乳液,以期对大米资源的深度利用提供理论依据。本文采用碱溶酸沉法提取大米蛋白,研究酶解-超高压复合改性对大米蛋白功能特性的影响,并以改性大米蛋白为乳化剂制备O/W型乳液,对乳液的物理特性进行测定;选用甘油二酯(DAG)为油相,以不同压力改性大米蛋白制备乳液,研究大米蛋白乳液体系的氧化稳定性和体外消化特性。所得主要研究结果如下:(1)大米蛋白的提取工艺为:碱液pH值11,提取时间2.5 h,料液比1:6(w/v)。酶解-超高压处理大米蛋白的条件为:选用Alcalase碱性蛋白酶,酶解时间20min,超高压时间为12 min。该处理对大米蛋白的功能特性具有明显的提升作用,大米蛋白的乳化性和乳化稳定性分别从10.3 mg/L、13.7 min提升至26.7 mg/L、41.0 min,起泡性和泡沫稳定性分别从9.7%、28.7%提升至32.0%、47.1%。此外,蛋白溶解性、持水性和持油性等均有不同程度提高。(2)实验研究了不同超高压处理压力对大米蛋白结构的影响,在100~500 MPa处理压力下,圆二色谱测定结果发现,随着压力上升,大米蛋白二级结构中的α-螺旋和无规则卷曲含量逐渐下降,β-折叠含量上升,β-转角含量先增大再减小。经超高压处理,大米蛋白的游离巯基含量、表面疏水性均随压力上升呈现先增大再减小的变化趋势,并在300 MPa时达到最大。大米蛋白O/W型乳液的粒径随超高压处理压力的增大而减小,在300 MPa时达到最小,此时乳液ζ-电位的绝对值最大。激光共聚焦测定结果显示,该压力下所得大米蛋白制备的乳液分散较均匀,乳液稳定性较好。(3)通过酶促反应和分子蒸馏法制备高纯度DAG,并以此为油相,制备大米蛋白乳液。经与甘油三酯(TAG)乳液对比,两种油相乳液在储存14天后,初级与次级氧化产物的含量均升高,其中300 MPa处理大米蛋白制备的乳液最易氧化。在不同体外消化阶段,300 MPa处理大米蛋白乳液的粒径较小,ζ-电位绝对值较大,脂肪酸释放率较高。同TAG乳液相比,DAG乳液体系呈现更高的氧化和消化特性。
何兴芬[4](2020)在《热处理对藜麦蛋白质功能特性、结构及体外消化的影响》文中研究指明藜麦蛋白质营养丰富且功能显着,属优质植物蛋白质资源。热处理是食品加工中最常用的方法之一,同时也是蛋白质改性常用的技术。研究藜麦蛋白质的功能性质对评价其应用潜力以及指导食品生产加工过程具有重要意义。本研究以“陇藜1号”为试材,采用响应面优化的超声波辅助碱溶酸沉法提取藜麦蛋白质,通过不同温度和时间热处理对藜麦分离蛋白质(Quinoa protein isolate,QPI)的功能特性(溶解性、乳化性、乳化稳定性、起泡性、泡沫稳定性、持水性、持油性、柔性以及热重)、结构特征(巯基的含量、二硫键的含量、粒径分布、浊度、内源荧光、紫外光谱、傅里叶红外光谱(Fourier transform infrared spectroscopy,FTIR)、扫描电镜以及600 MHz核磁共振图谱)以及体外消化特征(水解度、抗氧化活性及氨基酸含量变化)进行系统研究,旨在为藜麦分离蛋白质加工利用提供依据。研究结果如下:1.QPI提取条件优化。在碱溶酸沉单因素及响应面优化的基础上,进一步优化了超声波辅助法提取QPI的最佳条件。结果表明:在超声时间99 min、料液比1:20 g·mL-1、超声温度47 oC和溶剂pH值为10的最优提取条件下,QPI的提取率和纯度分别达到了74.67±1.08%和87.17±0.58%,高于传统碱溶酸沉法10.18%和5.49%,等电点为4.5。2.热处理对QPI功能特性的影响。研究了60 oC、70 oC、80 oC、90 oC、100 oC、121oC热处理5、10、20、30 min对其性质的影响。结果表明:QPI的乳化性、溶解性、乳化稳定性、持水性、持油性、起泡性和柔性在6090 oC条件下,随温度和时间的增加而逐渐增大。热处理条件为90 oC、30 min时达到最大分别为58.86%、12.05 m2·g-1、71.25%、161.47%、173.33%、71.67%和0.42,显着高于未处理33.41%、83.97%、27.05%、12.50%、14.18%、34.39%和27.27%(P<0.05);而在100 oC和121 oC条件下,随热处理时间的延长均显着降低,热处理条件为121 oC、30 min时最低,分别为45.45%、6.16m2·g-1、61.76%、145.00%、156.60%、50.00%和0.369;QPI的热稳定性随热处理温度和时间的增加逐渐增大,热处理条件为121 oC、30 min最大;QPI泡沫稳定性在不同条件热处理试验中与起泡性结果相反,热处理条件为90℃、30 min最低为71.76%,低于未处理20.81%。3.热处理对QPI结构的影响。随热处理温度和时间的增加,QPI游离巯基含量先上升后下降,热处理条件为90 oC、30 min时其含量最高为2.75 nmol/mg。二硫键含量则先降低后上升,热处理条件为90 oC、30 min时其含量最低为1.79 nmol/mg;平均粒径D(4,3)、浊度和内源荧光最大吸收波长均呈逐渐增大的趋势,热处理条件为121 oC、30 min时达到最大分别为49.69μm、0.94、和63.4 nm,高于未处理3.31倍、4.53倍、2.25%;扫描电镜发现热处理使QPI表面孔隙增多、粗糙、结构松散;而最大荧光强度、紫外吸收峰值则逐渐减小,热处理条件为121 oC、30 min时最小,最大荧光强度为17.49,低于未处理55.33%;α-螺旋及β-折叠结构的相对含量降低,β-转角及无规卷曲结构的相对含量增加,二级结构趋于无序;600 MHz核磁图谱发现,热处理条件为121 oC、30 min时,QPI的归一化相对百分含量在3.303.81 ppm和0.751.26 ppm区间有最小值,分别为23.25±0.34和34.97±0.82%,低于未处理8.46%和2.47%;在1.772.28 ppm、2.282.79ppm和2.793.30 ppm区间内有最大值,分别为10.85±0.07%、2.26±0.38%和5.42±0.96%,高于未处理24.57%、4.51倍和7.54%。4.热处理对QPI体外消化的影响。随热处理温度的升高,水解度、抗氧化活性降低,121 oC、30 min水解度最小为25.53%,低于未处理20.64%;ABTS+·清除率、总还原能力和DPPH·清除率分别为68.54%、0.585和62.54%,低于未处理24.77%、28.72%和21.26%;总氨基酸和游离氨基酸含量分别为414.87 mg/L、27.3 mg/L,低于未处理27.85%、60.57%。
冀迎昕[5](2019)在《酶-菌联合工艺制备低蛋白大米的研究》文中提出慢性肾病的发病率在全球呈现逐年上升趋势,长期坚持低蛋白饮食可以有效控制病情的恶化。大米是我国食用人群最多的主食,其中的蛋白属于营养效价较低的植物性蛋白,肾病患者摄入过多不但会增加肾脏负担,还会减少优质动物性蛋白的摄入量,影响机体的营养平衡及多样性,因此研制低蛋白大米对满足肾病患者主食供给具有重要意义。本文利用乳酸菌及蛋白酶处理整粒大米,研究不同乳酸菌和蛋白酶对脱除整粒大米蛋白的影响,结合单因素试验、Plackett-Burman析因分析设计(PB)和Box-Behnken Design-响应面优化分析(BBD)得到最佳乳酸菌和蛋白酶的生产工艺,并探讨两者联合研制低蛋白大米的工艺。主要研究结果如下:1、利用单因素试验和响应面试验优化乳酸菌降低大米蛋白的工艺。确定20%的苹果酸为适宜的预处理酸溶液,适宜大米为十月稻田,适宜发酵菌种为植物乳杆菌(L.plantarum SP-1)。植物乳杆菌发酵降低大米蛋白的最佳工艺条件为:温度37℃,固液比1:2,p H值6.5,发酵时间18 h,菌龄18 h,活菌数7.37×1010CFU,降蛋白率为30.35±1.52%。2、利用单因素试验、PB析因分析和响应面试验优化蛋白酶酶解大米蛋白的工艺。确定复合蛋白酶I为适宜的蛋白酶。复合蛋白酶I降解大米蛋白的最佳工艺条件为:温度55℃,固液比1:3,加酶量5%,p H值6.5,酶解时间18 h,降蛋白率为57.04±1.35%。3、酶-菌联合制备低蛋白米的最佳工艺为:复合蛋白酶I最优条件酶解结束后无菌水清洗大米,在植物乳杆菌发酵的最优条件下继续作用,降蛋白率为81.24±2.73%。扫描电镜显示大米经过不同处理后,复合淀粉粒被分解,表面出现凹陷和小孔,与蛋白之间的紧密结合变得疏松。6种处理样品结构疏松程度由大到小排序为:先酶后菌处理>酶处理>先菌后酶处理>菌处理>酶菌同时处理>酸处理,结合对处理样品及培养液的电泳分析推测蛋白的溶出有两种途径:一是蛋白分子直接从大米中脱除,二是蛋白质被分解为小分子肽或者氨基酸。复合蛋白酶I主要降解谷蛋白、球蛋白和醇溶蛋白,植物乳杆菌主要降解谷蛋白和醇溶蛋白;乳酸菌和蛋白酶同时使用会相互抑制,减弱降蛋白作用;苹果酸溶液可以清洗掉少量蛋白质,如谷蛋白。比较直接干燥法和直接蒸制成方便米饭法的感官评价,确定直接蒸制成方便米饭并真空包装后冷藏为适宜的成品保存方式。
李超楠[6](2019)在《米蛋白肽-钙螯合物的制备及其性质研究》文中提出钙是人体必需的矿物质营养素,膳食中钙摄入或吸收不足会导致许多疾病。金属螯合肽对改善矿物元素缺乏存在潜在应用价值,近年来越来越多具有提高和促进矿物元素生物利用率的金属螯合肽被发现和鉴定。食物源螯合肽由于其具有营养、安全等特性,因此已经被被用于钙强化相关的功能食品和保健品的开发。本实验以碎米为原料制备米蛋白,采用碱性蛋白酶制备具有钙螯合能力的米蛋白肽,通过体积排阻色谱和反向高效液相色谱对螯合物进行分离纯化,并用质谱对其测序,最后通过细胞实验验证了螯合物的钙生物利用率。具体研究结果如下:(1)采用超声辅助提取米蛋白,以最适蛋白酶制备米蛋白肽,并通过超滤获得钙结合能力较高的肽段。结果表明:超声波辅助提取米蛋白的最佳工艺条件为:料液比1:12,超声时间40 min,提取温度60℃,pH 9.5。在此条件下,米蛋白的提取率为67.01%;分别选用碱性蛋白酶、风味蛋白酶、中性蛋白酶、木瓜蛋白酶酶解米蛋白,以金属螯合力和水解度为指标筛选最适蛋白酶,结果显示碱性蛋白酶的金属螯合力及水解度均最高,分别为67%、16.89%;米蛋白酶解最佳工艺为:温度63.7℃、底物质量分数4.4%、酶添加量6.8%、pH为8.5时,在此条件下米蛋白肽的水解度最高,为25.2%;将最优参数酶解获得的米蛋白水解液(RPH)经超滤进行分级分离后各级份的钙螯合能力有所不同,其中P2(3-5 kDa)级分的钙螯能力最大,为65.66 mg/g,因此选用P2(3-5 kDa)米蛋白肽(RPH2)进行下面的螯合实验。(2)选用上述钙结合能力最高的肽段P2(3-5 kDa)制备米蛋白肽-钙螯合物,通过紫外光谱和红外光谱对米蛋白肽及其螯合物进行结构分析。结果显示:米蛋白肽-钙螯合物(RPH2-Ca)最优制备工艺为:多肽与钙质量比5.76:1、pH 8.18、温度42.38℃、反应时间91.31 min,此条件下,RPH2的钙螯合能力为123 mg/g;通过紫外光谱(UV-vis)和红外光谱(FTIR)光谱图发现,Ca2+与米蛋白肽中的酰胺键发生了作用,形成了基态络合物,羧基的氧原子和氨基的氮原子可能参与螯合反应并产生新物质。(3)利用体积排阻色谱(SEC)和反向高效液相色谱(RP-HPLC)对RPH2-Ca进行分离纯化,并通过LC-MS/MS对钙/肽比率最高的级分其进行鉴定,结果表明:通过两步纯化后获得钙/肽比率最高的级分F22(RPH2-Ca22),并采用质谱分析鉴定出一条分子量为1013.429 Da的肽链,其氨基酸序为Asn-Arg-Gly-Asp-Glu-Phe-Gly-Ala-Phe(简称为NRGDEFGAF),其钙螯合能力为136.2±0.75 mg/g。(4)利用Caco-2细胞吸收转运模型来测定米蛋白肽-钙螯合物和CaCl2的钙生物利用率,实验结果表明:CaCl2的钙生物利用率为44.1%,而RPH2-Ca22和NRGDEFGAF-Ca的钙生物利用率分别为72%和73.4%,二者均显着高于CaCl2(P<0.05),这说明了米蛋白肽-钙螯合物可有效促进肠道中钙吸收。因此,本研究得到的米蛋白肽-钙螯合物为钙利用率的提高和营养保健食品行业的发展提供了一种新思路。
常慧敏[7](2019)在《超声和木瓜蛋白酶改善米糠蛋白乳化性的研究》文中研究表明米糠蛋白是一种优质的植物蛋白,但是与其它物质(如植酸,纤维素)的强烈聚合,分子间通过大量的二硫键交联使得其溶解性变差,进而影响其他功能特性如乳化性。本课题采用超声、木瓜蛋白酶和超声辅助木瓜蛋白酶改善米糠蛋白的乳化特性,初步探讨乳化性改善机理,将改性米糠蛋白应用到粉末油脂体系中。结果表明:当超声功率密度5W/mL,时间30min,蛋白质量浓度4%时,U-RBP溶解度、乳化活性和乳化稳定性分别提高了171.06%、60.4%和107.79%。U-RBP乳滴平均粒径和乳析指数低于RBP,zeta-电位和蛋白吸附率高于RBP。储藏24h后由TEM显示U-RBP乳滴粒径小且分布均匀,这表明U-RBP具有较好的乳化性。pH为3和7时NaCl和CaCl2的加入进一步提高了U-RBP乳化性。在超声时间030min内,二硫键含量减少,表面疏水性升高,内源荧光强度先升高后降低,这表明蛋白结构部分展开。β-折叠和无规则卷曲含量增大,表明蛋白质结构发生伸展和重组,分子柔性增强,改善乳化性。当木瓜蛋白酶添加量2478U/g,时间4h,pH7,温度50℃时,Pap-RBP溶解度和乳化活性分别提高了118%和42.33%,乳化稳定性降低了36.61%。在酶解04h内,二硫键断裂,多肽链伸展,分子内部疏水性氨基酸暴露出来,内源荧光强度先增大后降低。β-折叠含量增大,表明蛋白更为疏松和伸展,进而提高乳化性。米糠蛋白进行超声预处理,再进行酶解反应。当木瓜蛋白酶酶添加量1770U/g,时间3h,pH7,温度50℃时,U-Pap-RBP溶解度和乳化活性分别提高了207.3%和54.94%,乳化稳定性降低了38.25%。与Pap-RBP相比,U-Pap-RBP溶解度和乳化性均得到提高,酶解时间缩短,酶添加量降低。U-Pap-RBP乳滴平均粒径显着低于RBP、U-RBP和Pap-RBP的,表明U-Pap-RBP具有较好的乳化活性。zeta-电位显着高于RBP和Pap-RBP的。乳析指数低于Pap-RBP和RBP的。室温下储藏24h后由TEM显示U-Pap-RBP乳滴粒径低于Pap-RBP。这表明U-Pap-RBP乳滴抗絮凝能力高于Pap-RBP和RBP的。pH为3和7时添加黄原胶和卡拉胶后U-Pap-RBP乳化性提高,尤其pH7时添加黄原胶后(≥0.01%),将其放置24h后未发生分层现象。与Pap-RBP相比,U-Pap-RBP二硫键含量减少,表面疏水性升高,内源荧光强度增强,表明超声预处理促使酶解蛋白分子变得更为伸展。β-折叠和无规则卷曲增大,进一步改善蛋白功能性。添加U-RBP粉末油脂包封效率、湿润性、分散性、溶解度和zeta-电位显着高于其它几组样品,复溶后粒径小且分布较为集中。SEM图像显示,其表面光滑连续并且颗粒较小。与添加RBP粉末油脂相比,其蛋白酰胺I红移了1.92cm-1,表明分子内氢键的量减少,有更多的米糠蛋白和多糖发生了美拉德反应。酰胺II蓝移了3.86cm-1,表明氢键的量增大。-OH和-CH伸缩振动吸收峰分别红移了30.87cm-1和3.86cm-1,红移可能表明蛋白质的羧基与麦芽糊精的羟基通过氢键发生了相互作用,二者共同在油-水界面上形成较厚且具有黏弹性的保护膜。添加U-RBP粉末油脂具有较高的β-转角和α-螺旋。β-转角含量增加,分子柔性增大,蛋白质构象能够在界面上发生较大转变。α-螺旋含量增加可能说明了蛋白质和麦芽糊精发生交联反应生成了氢键,同时α-螺旋具有两亲性,促进蛋白质在界面上迅速吸附和定向排布。这导致其复溶后具有较高的乳化性。
赵二劳,王明华,高子怡,赵三虎[8](2017)在《玉米皮活性成分提取工艺研究进展》文中研究表明玉米皮是玉米加工的主要副产品,含有多种活性成分。文章综述近10年来中国玉米皮中活性成分提取工艺研究进展,展望玉米皮活性成分研究方向,旨在为玉米皮的全面开发利用提供参考。
王士磊[9](2010)在《大米蛋白提取工艺优化及功能特性的研究》文中提出大米蛋白是主要膳食蛋白源之一,具有降低机体胆固醇等防病、保健功能。大米蛋白具有其特有的蛋白质组成,其贮藏蛋白主要为谷蛋白和醇溶蛋白。大米蛋白提取方法是决定大米蛋白功能性质及潜在的防病、保健作用效果的关键。目前常用的大米蛋白提取方法有碱法和酶法,其提取蛋白的原理不同,导致提取的大米蛋白在营养价值、风味及生物功能等特性的不同。本课题选用黑龙江省延寿粳米,进行碱法及酶法提取大米蛋白的工艺优化研究,确定最佳大米蛋白提取工艺。研究探讨了不同提取工艺---碱法提取工艺及α-淀粉酶法提取工艺对大米蛋白常规成分、大米蛋白质组成、氨基酸含量以及乳化性、起泡性、持水性、吸油性等功能特性的作用效果,旨在为功能性大米蛋白的深入研究、开发大米精、深、细深加工技术提供理论依据与实践基础。主要实验结论如下:碱法提取大米蛋白的最佳工艺为固液比1:9、提取时间2h、碱液浓度0.1mol/L、粒径80目;在此工艺条件下,大米蛋白提取率为90.01%;应用α-淀粉酶法提取大米蛋白的最佳工艺条件为:固液比1:4、提取时间7h、加酶量0.4g、粒径80目;在此工艺条件下,大米蛋白提取率为89.44%;碱法及α-淀粉酶法主要是提取以贮藏蛋白——谷蛋白为主的大米蛋白,其大米蛋白质纯度、蛋白质组成、必需氨基酸及非必需氨基酸含量均无显着差异(P > 0.05);对比α-淀粉酶法提取工艺,碱法提取工艺显着降低了大米蛋白含硫氨基酸水平(P< 0.05)、显着增加了赖氨酸和精氨酸的含量(P< 0.05);对比α-淀粉酶提取工艺,碱法提取工艺显着提高了大米蛋白的吸油性、乳化性及起泡性(P< 0.05),但碱法及酶法提取大米蛋白的持水性、乳化稳定性及起泡稳定性并无显着差异(P > 0.05)。
阳仲秋[10](2010)在《米渣中蛋白质的有效提取及其改性的研究》文中认为本论文以淀粉糖生产中的副产品——米渣为原料,对米渣蛋白的提取工艺、蛋白改性和改性蛋白的功能特性等进行了系统的研究,旨在通过比较各种提取方法的效果,找到一条提取米渣蛋白的最优工艺以获得高纯度的米渣蛋白,然后经酶解改性改善米渣蛋白的功能特性,开发出一种优质的蛋白质,为稻米资源的深度开发和综合利用提供理论依据和技术基础。1、米渣中常规成分分析表明,米渣中蛋白含量丰富,可以作为提取高纯度蛋白的优良资源。与大米相比,米渣中清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白含量明显降低,高温液化使米渣蛋白变性,并降低了碱溶性。2、采用碱溶酸沉法、蛋白酶法、水洗法、淀粉酶法、纤维素酶法和淀粉酶/纤维素酶六种不同的提取方法对米渣中的蛋白进行提取,结果表明,淀粉酶和纤维素酶结合提取法的提取率最高,为90.25%,蛋白纯度也最高,为87.6%;而碱溶酸沉法提取米渣蛋白提取率最低,仅为23.5%。确定淀粉酶和纤维素酶结合法的最佳工艺条件为:料液比1:10,淀粉酶量8u/g,纤维素酶量7 u/g,淀粉酶作用时间为1.5h,在此条件下酶解所得蛋白纯度为87.6%,蛋白得率高达90.25%。3、探讨了碱性蛋白酶、中性蛋白酶、复合蛋白酶、胰蛋白酶和木瓜蛋白酶五种蛋白酶对米渣蛋白水解过程中蛋白溶出量的变化,综合成本考虑,确定碱性蛋白酶为最适宜的改性酶。确定碱性蛋白酶的最佳改性条件为:加酶量28u/g、底物浓度为50mg/ml、酶解温度为45℃、酶解pH为8.0。得到米渣蛋白溶出量为43.12%,蛋白纯度大于80%;对不同pH值下的米渣改性蛋白的溶解性、乳化性及乳化稳定性、起泡性及发泡稳定性、持水性和持油性等八项功能特性进行了测定,结果表明,在pH4.0-6.0附近改性米渣蛋白的溶解度最低,随pH值的增高或降低而提高,在强碱性的环境中具有最大的溶解性;温度低于80℃时,随着温度的提高,各pH值时米渣蛋白的溶解性提高,但过高的温度使蛋白质的变性而发生积聚和沉淀,溶解度就下降;碱性环境下改性米渣蛋白具有良好的起泡性和乳化特性,随着pH值的增加而增加,但乳化稳定性和发泡稳定性的变化均不大;碱性蛋白酶的作用使米渣蛋白得持水性和持油性有明显的改善,持水性提高了1.45-1.68倍,持油性提高了3.19-3.67倍。4、采用酸法脱酰胺对米渣蛋白进行改性,以脱酰胺度和水解度为指标,正交试验确定其最佳工艺为:米渣蛋白含量为4%,盐酸浓度为0.4mol/L,反应温度为85℃,反应时间为4h,在此条件下对米渣蛋白进行改性,脱酰胺度可达63.53%,同时测得水解度为6.30%;对不同脱酰胺度的米渣蛋白性能:溶解性、乳化性及乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性、持水性以及持油性进行测定,结果表明:改性米渣蛋白的溶解性和起泡性随脱酰胺度的增加而增加,脱酰胺度63.53%时,溶解度和起泡性分别达到70.5%和57.6%;但起泡稳定性则刚好相反,从最初的75.2%降到48.1%;在脱酰胺度为43.2%-51.6%时,米渣蛋白的乳化性和乳化稳定性较好;脱酰胺度的变化对米渣蛋白的持水性和持油性影响并不明显,持水性在2.3-2.5 ml/g之间变化,而持油性在2.1-2.5ml/g之间变化。
二、大米分离蛋白的酶法提取及其性质(论文开题报告)
(1)论文研究背景及目的
此处内容要求:
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景,再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题,并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例:
本文主要提出一款精简64位RISC处理器存储管理单元结构并详细分析其设计过程。在该MMU结构中,TLB采用叁个分离的TLB,TLB采用基于内容查找的相联存储器并行查找,支持粗粒度为64KB和细粒度为4KB两种页面大小,采用多级分层页表结构映射地址空间,并详细论述了四级页表转换过程,TLB结构组织等。该MMU结构将作为该处理器存储系统实现的一个重要组成部分。
(2)本文研究方法
调查法:该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法:用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法:通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法:通过调查文献来获得资料,从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法:依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法:对研究对象进行“质”的方面的研究,这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法:通过具体的数字,使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法:运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法:这是社会科学用来分析社会现象的一种方法,从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法:通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
三、大米分离蛋白的酶法提取及其性质(论文提纲范文)
(1)低苯丙氨酸乳清蛋白水解物制备及其调控骨合成作用的研究(论文提纲范文)
致谢 |
摘要 |
Abstract |
缩略词表 |
第一章 绪论 |
1.1 苯丙酮尿症与骨骼健康风险 |
1.1.1 苯丙酮尿症概述 |
1.1.2 治疗苯丙酮尿症的营养方法 |
1.1.3 苯丙酮尿症与骨密度降低 |
1.2 低苯丙氨酸特殊膳食食品概述 |
1.2.1 氨基酸代谢障碍配方产品 |
1.2.2 低苯丙氨酸蛋白水解物的制备 |
1.2.2.1 蛋白酶解技术释放苯丙氨酸 |
1.2.2.2 苯丙氨酸脱除技术 |
1.2.3 乳源糖巨肽 |
1.3 骨重建与成骨细胞生长 |
1.3.1 骨质疏松症概述 |
1.3.2 骨重建作用 |
1.3.3 成骨细胞分化作用 |
1.3.4 成骨细胞分化过程中分子信号机制 |
1.4 乳蛋白及其水解物促骨合成作用研究进展 |
1.4.1 碱性蛋白 |
1.4.2 乳铁蛋白 |
1.4.3 乳蛋白水解物及乳源活性肽 |
1.5 本文研究的背景、意义和主要内容 |
1.5.1 研究背景及意义 |
1.5.2 研究主要内容 |
1.5.3 技术路线 |
第二章 双酶法制备乳清蛋白水解液及苯丙氨酸的初步脱除 |
2.1 引言 |
2.2 材料试剂与设备 |
2.2.1 实验材料与试剂 |
2.2.2 实验设备 |
2.3 实验方法 |
2.3.1 双酶酶解乳清蛋白制备水解液 |
2.3.2 水解度测定 |
2.3.3 蛋白含量测定 |
2.3.4 总氨基酸和游离氨基酸含量测定 |
2.3.4.1 样品前处理方法 |
2.3.4.2 氨基酸衍生化方法 |
2.3.4.3 HPLC测定条件 |
2.3.5 苯丙氨酸释放率和吸附率 |
2.3.6 活性炭和大孔吸附树脂的筛选 |
2.3.6.1 活性炭静态吸附单体苯丙氨酸 |
2.3.6.2 大孔吸附树脂静态吸附单体苯丙氨酸 |
2.3.6.3 活性炭动态吸附单体苯丙氨酸 |
2.3.6.4 大孔吸附树脂动态吸附单体苯丙氨酸 |
2.3.7 不同吸附剂对水解液中苯丙氨酸吸附能力的测定的筛选 |
2.3.7.1 活性炭静态吸附水解液中苯丙氨酸 |
2.3.7.2 大孔吸附树脂动态吸附水解液中苯丙氨酸 |
2.3.8 统计学方法 |
2.4 结果与讨论 |
2.4.1 双酶酶解乳清蛋白产物水解度变化 |
2.4.2 双酶酶解乳清蛋白产物苯丙氨酸释放率 |
2.4.3 活性炭和大孔吸附树脂静态吸附单体苯丙氨酸的能力 |
2.4.4 活性炭和大孔吸附树脂动态吸附单体苯丙氨酸的能力 |
2.4.5 活性炭脱除乳清蛋白水解液中苯丙氨酸的效果 |
2.4.6 大孔吸附树脂脱除乳清蛋白水解液中苯丙氨酸的效果 |
2.5 本章小结 |
第三章 低苯丙氨酸乳清蛋白水解物制备及其性质分析 |
3.1 引言 |
3.2 材料试剂与设备 |
3.2.1 实验材料与试剂 |
3.2.2 实验设备 |
3.3 实验方法 |
3.3.1 双酶酶解制备乳清蛋白TA2水解物(TA2H) |
3.3.2 D101大孔吸附树脂动态吸附最大装载量测定 |
3.3.3 大孔吸附树脂动态吸附水解液中苯丙氨酸 |
3.3.4 氨基酸含量测定 |
3.3.5 蛋白含量测定 |
3.3.6 干物质含量测定 |
3.3.7 低苯丙氨酸乳清蛋白水解物制备 |
3.3.8 分子量分布测定 |
3.3.9 电子舌测定 |
3.3.10 挥发性风味测定 |
3.3.11 统计学方法 |
3.4 结果与讨论 |
3.4.1 D101大孔吸附树脂动态吸附最大装载量 |
3.4.2 大孔吸附树脂动态吸附制备低苯丙氨酸水解物(LPH) |
3.4.3 理化指标分析分析 |
3.4.4 氨基酸组成分析 |
3.4.5 分子量分布测定 |
3.4.6 电子舌评价味感特征 |
3.4.7 挥发性风味测定 |
3.5 本章小结 |
第四章 低苯丙氨酸水解物对成骨细胞分化作用的影响 |
4.1 引言 |
4.2 材料试剂与设备 |
4.2.1 实验材料与试剂 |
4.2.2 实验设备 |
4.2.3 实验主要溶液的配制 |
4.3 实验方法 |
4.3.1 双酶酶解制备乳清蛋白水解物(TA2H) |
4.3.2 大孔吸附树脂制备低苯丙氨酸乳清蛋白水解物(LPH) |
4.3.3 细胞实验样品制备 |
4.3.4 MC3T3-E1细胞的复苏、传代及冻存方法 |
4.3.5 MC3T3-E1前成骨细胞增殖实验 |
4.3.6 MC3T3-E1成骨细胞分化实验 |
4.3.7 碱性磷酸酶(ALP)活性测定 |
4.3.8 酶联免疫吸附实验(ELISA) |
4.3.9 蛋白质免疫印迹实验(WB) |
4.3.10 MC3T3-E1成骨细胞矿化实验 |
4.3.11LPH对 MC3T3-E1成骨细胞内信号通路的激活作用 |
4.3.12 信号通路抑制剂对LPH促进MC3T3-E1成骨细胞分化作用的影响 |
4.3.13 统计学方法 |
4.4 结果与讨论 |
4.4.1 TA2H和LPH对成骨细胞增殖作用的影响 |
4.4.2 TA2H和LPH对成骨细胞内分化标志物表达的影响 |
4.4.3 TA2H和LPH对成骨细胞内RUNX2表达的影响 |
4.4.4 TA2H和LPH对成骨细胞内OPG/RANKL表达的影响 |
4.4.5 TA2H和LPH对成骨细胞矿化作用的影响 |
4.4.6 LPH对成骨细胞内MAPK和 Akt信号通路的激活作用 |
4.4.7 LPH影响成骨细胞分化关键信号通路的确定 |
4.5 本章小结 |
第五章 低苯丙氨酸水解物对骨质疏松症小鼠的改善作用 |
5.1 引言 |
5.2 材料试剂与设备 |
5.2.1 实验动物、材料与试剂 |
5.2.2 实验设备 |
5.3 实验方法 |
5.3.1 双酶酶解制备乳清蛋白水解物(TA2H) |
5.3.2 大孔吸附树脂制备低苯丙氨酸水解物(LPH) |
5.3.3 动物饲料 |
5.3.4 动物实验设计 |
5.3.4.1 动物实验伦理审查 |
5.3.4.2 小鼠去卵巢手术 |
5.3.4.3 骨质疏松小鼠建模及分组 |
5.3.4.4 小鼠血清和器官收集 |
5.3.5 股骨微观结构扫描 |
5.3.6 股骨灰分含量测定 |
5.3.7 股骨生物力学测定 |
5.3.8 血清生化指标测定 |
5.3.9 股骨组织病理学观察 |
5.3.10 统计学方法 |
5.4 结果与讨论 |
5.4.1 骨质疏松小鼠体重和子宫重量变化 |
5.4.2 骨质疏松小鼠股骨灰分含量变化 |
5.4.3 骨质疏松小鼠骨生物力学变化 |
5.4.4 骨质疏松小鼠股骨骨密度及微观结构变化 |
5.4.5 骨质疏松小鼠股骨切片HE染色观察 |
5.4.6 骨质疏松小鼠血钙和血磷含量变化 |
5.4.7 骨质疏松小鼠血清骨合成指标检测 |
5.4.8 骨质疏松小鼠血清骨吸收指标检测 |
5.4.9 骨质疏松小鼠血清炎症因子水平检测 |
5.4.10 骨质疏松小鼠血清OPG/RANKL水平检测 |
5.5 本章小结 |
第六章 低苯丙氨酸水解物中促成骨分化活性肽的分离纯化与鉴定 |
6.1 引言 |
6.2 材料试剂与设备 |
6.2.1 实验材料与试剂 |
6.2.2 实验设备 |
6.2.3 实验主要溶液的配制 |
6.3 实验方法 |
6.3.1 大孔吸附树脂制备低苯丙氨酸乳清蛋白水解物(LPH) |
6.3.2 反相高效液相色谱分离LPH |
6.3.3 不同LPH组分对成骨细胞分化作用的影响 |
6.3.4 液质联用技术鉴定LPH组分中多肽氨基酸序列 |
6.3.5 Fmoc固相合成法合成LPH多肽 |
6.3.6 LPH多肽对MC3T3-E1细胞毒性测定 |
6.3.7 LPH多肽对MC3T3-E1细胞分化作用的影响 |
6.3.8 统计学方法 |
6.4 结果与讨论 |
6.4.1 反相高效液相色谱分离LPH |
6.4.2 LPH组分对MC3T3-E1成骨细胞ALP活性的影响 |
6.4.3 液质联用技术鉴定LPH-F9组分中多肽序列 |
6.4.4 LPH多肽对MC3T3-E1成骨细胞增殖活性的影响 |
6.4.5 LPH多肽对MC3T3-E1成骨细胞ALP活性的影响 |
6.4.6 LPH多肽对MC3T3-E1成骨细胞RUNX2 蛋白表达的影响 |
6.5 本章小结 |
第七章 结论与展望 |
7.1 全文结论 |
7.2 论文创新点 |
7.3 展望 |
参考文献 |
作者简历 |
(2)大米血管紧张素转换酶抑制肽的制备及其活性评价(论文提纲范文)
本论文受以下项目资助 |
致谢 |
摘要 |
Abstract |
第一章 绪论 |
1.1 大米蛋白概述 |
1.1.1 大米蛋白的营养功能和应用 |
1.1.2 大米蛋白生物活性肽研究进展 |
1.2 ACE抑制肽的研究进展 |
1.2.1 ACE抑制肽的降血压机制 |
1.2.2 ACE抑制肽的制备 |
1.2.3 ACE抑制肽的分离纯化及结构鉴定 |
1.2.4 ACE抑制肽的活性评价 |
1.2.5 ACE抑制肽的生物利用率和稳定性 |
1.3 大米ACE抑制肽的研究进展 |
1.4 生物活性肽的微胶囊化 |
1.5 研究的目的与意义、研究内容 |
1.5.1 研究的目的与意义 |
1.5.2 研究内容 |
第二章 酶法制备大米ACE抑制肽的工艺优化 |
2.1 引言 |
2.2 材料与仪器 |
2.2.1 实验材料 |
2.2.2 试剂 |
2.2.3 仪器与设备 |
2.3 实验方法 |
2.3.1 大米蛋白酶解工艺优化 |
2.3.2 大米蛋白水解度的测定 |
2.3.3 ACE抑制率的测定 |
2.3.4 可溶性氮回收率的测定 |
2.3.5 数据分析与处理 |
2.4 结果与讨论 |
2.4.1 蛋白酶种类的确定 |
2.4.2 单因素实验结果 |
2.4.3 响应面实验结果 |
2.4.4 酶解工艺条件的验证 |
2.5 本章小结 |
第三章 大米ACE抑制肽的初步分离纯化和结构鉴定 |
3.1 引言 |
3.2 材料与仪器 |
3.2.1 实验材料 |
3.2.2 试剂 |
3.2.3 仪器与设备 |
3.3 实验方法 |
3.3.1 大米ACE抑制肽的制备 |
3.3.2 大孔树脂脱盐 |
3.3.3 相对分子量分布的测定 |
3.3.4 Sephadex G-25 凝胶层析 |
3.3.5 IC_(50)值的测定 |
3.3.6 氨基酸组成分析 |
3.3.7 氨基酸序列分析 |
3.3.8 数据分析与处理 |
3.4 结果与讨论 |
3.4.1 大米ACE抑制肽的脱盐 |
3.4.2 大米ACE抑制肽的相对分子量分布 |
3.4.3 Sephadex G-25 凝胶层析对大米ACE抑制肽的分离纯化 |
3.4.4 分离纯化前后各组的IC_(50)值 |
3.4.5 氨基酸组成的分析 |
3.4.6 氨基酸序列的分析 |
3.5 本章小结 |
第四章 大米ACE抑制肽对人脐静脉内皮细胞功能的影响 |
4.1 前言 |
4.2 材料与仪器 |
4.2.1 实验材料 |
4.2.2 试剂 |
4.2.3 仪器与设备 |
4.3 实验方法 |
4.3.1 人脐静脉内皮细胞(HUVECs)的传代培养 |
4.3.2 细胞毒性实验 |
4.3.3 实验分组及处理 |
4.3.4 人内皮素(ET-1)含量的测定 |
4.3.5 内皮细胞ACE、ACE2、ET-1 mRNA表达量的测定 |
4.3.6 数据分析与处理 |
4.4 结果与讨论 |
4.4.1 大米ACE抑制肽对HUVECs细胞存活率的影响 |
4.4.2 HUVECs的形态学观察 |
4.4.3 大米ACE抑制肽对HUVECs细胞分泌ET-1 的影响 |
4.4.4 大米ACE抑制肽对ACE/ACE2/ET-1的mRNA表达量的影响 |
4.5 本章小结 |
第五章 大米ACE抑制肽的微胶囊化 |
5.1 前言 |
5.2 材料与仪器 |
5.2.1 实验材料 |
5.2.2 试剂 |
5.2.3 仪器与设备 |
5.3 实验方法 |
5.3.1 大米ACE抑制肽微胶囊的制备 |
5.3.2 包埋率和载肽量的测定 |
5.3.3 微胶囊的表征 |
5.3.4 大米ACE抑制肽微胶囊的体外模拟消化评价 |
5.3.5 微胶囊的贮藏稳定性研究 |
5.3.6 数据分析与处理 |
5.4 结果与讨论 |
5.4.1 大米ACE抑制肽微胶囊的包埋率、载肽量和尺寸参数 |
5.4.2 大米ACE抑制肽微胶囊的表征 |
5.4.3 大米ACE抑制肽微胶囊的体外模拟消化 |
5.4.4 大米ACE抑制肽微胶囊的贮藏稳定性 |
5.5 本章小结 |
第六章 结论与展望 |
6.1 结论 |
6.2 创新点 |
6.3 展望 |
参考文献 |
作者简介 |
在校期间参加的科研项目 |
个人成果 |
(3)大米蛋白的酶解-超高压改性及其乳液稳定性研究(论文提纲范文)
摘要 |
ABSTRACT |
1 绪论 |
1.1 引言 |
1.2 大米蛋白的研究现状 |
1.2.1 大米蛋白的提取 |
1.2.2 大米蛋白的改性 |
1.2.3 大米蛋白的开发利用 |
1.3 蛋白质改性的方法 |
1.3.1 物理改性 |
1.3.2 化学改性 |
1.3.3 酶法改性 |
1.4 超高压改性对蛋白的影响 |
1.4.1 对蛋白分子结构的影响 |
1.4.2 对蛋白表面疏水性的影响 |
1.4.3 对蛋白溶解性的影响 |
1.4.4 对蛋白乳化性和泡沫稳定性的影响 |
1.4.5 对蛋白凝胶性能的影响 |
1.5 选题依据、主要研究内容 |
1.5.1 本课题的选题依据 |
1.5.2 主要研究内容 |
1.5.3 技术路线 |
2 大米蛋白的提取及酶解-超高压改性处理 |
2.1 引言 |
2.2 材料与仪器 |
2.2.1 材料与试剂 |
2.2.2 仪器与设备 |
2.3 实验方法 |
2.3.1 大米蛋白的提取 |
2.3.2 大米蛋白提取条件的研究 |
2.3.3 大米蛋白的基本组分分析 |
2.3.4 大米蛋白氨基酸组成分析 |
2.3.5 大米蛋白分散液的制备 |
2.3.6 不同方法对大米蛋白的改性处理 |
2.3.7 大米蛋白乳化性及乳化稳定性的测定 |
2.3.8 酶解条件的研究 |
2.3.9 超高压处理时间的研究 |
2.3.10 大米蛋白溶解性的测定 |
2.3.11 大米蛋白持水性的测定 |
2.3.12 大米蛋白持油性的测定 |
2.3.13 大米蛋白起泡性(FA)及泡沫稳定性(FS)的测定 |
2.3.14 数据分析 |
2.4 结果与分析 |
2.4.1 大米蛋白提取条件的研究 |
2.4.2 大米蛋白的氨基酸组成分析 |
2.4.3 大米蛋白基本组分的测定 |
2.4.4 酶解条件的研究 |
2.4.5 超高压处理时间对大米蛋白乳化性的影响 |
2.4.6 改性大米蛋白乳化性与乳化稳定性的测定 |
2.4.7 改性大米蛋白溶解性的测定 |
2.4.8 改性大米蛋白持水性与持油性的测定 |
2.4.9 改性大米蛋白起泡性(FA)与泡沫稳定性(FS)的测定 |
2.5 本章小结 |
3 超高压对大米蛋白结构的影响及其在乳液中的应用 |
3.1 引言 |
3.2 材料与仪器 |
3.2.1 材料与试剂 |
3.2.2 仪器与设备 |
3.3 实验方法 |
3.3.1 改性大米蛋白分散液的制备 |
3.3.2 大米蛋白二级结构的测定 |
3.3.3 大米蛋白表面疏水性的测定 |
3.3.4 大米蛋白游离巯基含量的测定 |
3.3.5 大米蛋白内源荧光光谱的测定 |
3.3.6 大豆油的制备 |
3.3.7 大米蛋白乳液的制备 |
3.3.8 大米蛋白乳液粒径的测定 |
3.3.9 大米蛋白乳液ζ-电位的测定 |
3.3.10 大米蛋白乳液显微结构的测定 |
3.3.11 大米蛋白乳液界面蛋白浓度的测定 |
3.3.12 大米蛋白脂肪上浮率(CI)的测定 |
3.3.13 数据分析 |
3.4 结果与分析 |
3.4.1 大米蛋白二级结构的测定 |
3.4.2 大米蛋白表面疏水性的测定 |
3.4.3 大米蛋白游离巯基(-SH)含量的测定 |
3.4.4 大米蛋白内源荧光光谱的测定 |
3.4.5 大米蛋白乳液粒径的测定 |
3.4.6 大米蛋白乳液ζ-电位的测定 |
3.4.7 大米蛋白乳液显微结构的测定 |
3.4.8 大米蛋白乳液界面蛋白浓度的测定 |
3.4.9 大米蛋白乳液脂肪上浮率(CI)的测定 |
3.5 本章小结 |
4 基于不同油脂体系的大米蛋白乳液氧化和消化特性研究 |
4.1 引言 |
4.2 材料与仪器 |
4.2.1 材料与试剂 |
4.2.2 仪器与设备 |
4.3 实验方法 |
4.3.1 DAG的制备 |
4.3.2 DAG的纯化 |
4.3.3 SO及DAG的脂肪酸组成测定 |
4.3.4 SO及DAG的固体脂肪含量(SFC)测定 |
4.3.5 大米蛋白乳液的制备 |
4.3.6 乳液表观粘度的测定 |
4.3.7 大米蛋白乳液储存过程中粒径的测定 |
4.3.8 大米蛋白乳液储存过程中ζ-电位的测定 |
4.3.9 大米蛋白乳液储存过程中蛋白氧化的测定 |
4.3.10 大米蛋白乳液初级氧化产物的测定 |
4.3.11 大米蛋白乳液次级氧化产物(TBARS)的测定 |
4.3.12 构建体外消化模型 |
4.3.13 不同消化阶段大米蛋白乳液的粒径测定 |
4.3.14 不同消化阶段大米蛋白乳液的ζ-电位测定 |
4.3.15 大米蛋白乳液在消化过程中游离脂肪酸释放的测定 |
4.3.16 数据分析 |
4.4 结果与分析 |
4.4.1 高纯度DAG的制备 |
4.4.2 SO及DAG的脂肪酸组成 |
4.4.3 SO及DAG的SFC测定 |
4.4.4 大米蛋白乳液氧化过程中的d_(4,3)、ζ-电位、流变学参数变化 |
4.4.5 大米蛋白乳液初级氧化产物(POV)的测定 |
4.4.6 大米蛋白乳液次级氧化产物(TBARS)的测定 |
4.4.7 大米蛋白氧化程度的测定 |
4.4.8 大米蛋白乳液在不同消化阶段的d_(4,3)分析 |
4.4.9 大米蛋白乳液在不同消化阶段的ζ-电位测定 |
4.4.10 消化过程中游离脂肪酸的释放分析 |
4.5 本章小结 |
5 结论与展望 |
5.1 结论 |
5.2 创新点 |
5.3 展望 |
致谢 |
参考文献 |
攻读学位期间发表的学术论文目录 |
(4)热处理对藜麦蛋白质功能特性、结构及体外消化的影响(论文提纲范文)
摘要 |
SUMMARY |
缩略词表 |
文献综述 |
1 藜麦及其蛋白质研究进展 |
1.1 藜麦 |
1.2 藜麦蛋白质 |
2 植物蛋白质提取研究进展 |
2.1 酶法提取 |
2.2 溶剂提取 |
2.3 复合提取 |
3 热处理对蛋白质影响的研究进展 |
3.1 热处理对蛋白质功能特性的影响 |
3.2 热处理对蛋白质结构特征的影响 |
3.3 热处理对蛋白质体外消化的影响 |
1 前言 |
2 材料与方法 |
2.1 材料 |
2.2 主要仪器和设备 |
2.3 方法 |
2.3.1 藜麦营养成分的测定 |
2.3.2 藜麦蛋白质的提取 |
2.3.3 传统碱溶酸沉法工艺优化 |
2.3.4 超声波辅助碱溶酸沉法工艺优化 |
2.3.5 藜麦蛋白质溶液的热改性产物制备 |
2.3.6 藜麦蛋白质功能性质的测定 |
2.3.7 藜麦蛋白质结构特征的测定 |
2.3.8 藜麦蛋白质体外消化特性的测定 |
2.4 数据分析 |
3 结果与分析 |
3.1 “陇藜1号”主要营养组成 |
3.2 藜麦蛋白质提取工艺改进 |
3.2.1 碱溶酸沉工艺优化 |
3.2.2 超声辅助工艺优化 |
3.3 藜麦蛋白质等电点测定 |
3.4 热处理对藜麦蛋白质功能性质的影响 |
3.4.1 热处理对QPI溶解性的影响 |
3.4.2 热处理对QPI乳化性及乳化稳定性的影响 |
3.4.3 热处理对QPI起泡性及泡沫稳定性的影响 |
3.4.4 热处理对QPI持水性和持油性的影响 |
3.4.5 热处理对QPI热重的影响 |
3.4.6 热处理对QPI柔性的影响 |
3.5 热处理对藜麦蛋白质结构的影响 |
3.5.1 热处理对QPI巯基及二硫键的影响 |
3.5.2 热处理对QPI粒径的影响 |
3.5.3 热处理对QPI浊度的影响 |
3.5.4 热处理对QPI内源荧光的影响 |
3.5.5 热处理对QPI紫外光谱的影响 |
3.5.6 热处理对QPI红外光谱的影响 |
3.5.7 热处理对QPI扫描电镜结构的影响 |
3.5.8 热处理对QPI1H核磁图谱的影响 |
3.6 热处理对藜麦蛋白质体外消化的影响 |
3.6.1 热处理对QPI水解度的影响 |
3.6.2 热处理对QPI体外消化产物抗氧化活性的影响 |
3.6.3 热处理对QPI体外消化产物氨基酸含量的影响 |
4 讨论 |
4.1 提取工艺对藜麦蛋白质提取率的影响 |
4.2 热处理对藜麦蛋白质功能特性的影响 |
4.3 热处理对藜麦蛋白质结构的影响 |
4.4 热处理对藜麦蛋白质体外消化的影响 |
5 结论 |
参考文献 |
致谢 |
作者简介 |
在读期间发表论文 |
导师简介 |
(5)酶-菌联合工艺制备低蛋白大米的研究(论文提纲范文)
摘要 |
Abstract |
第一章 绪论 |
1.1 低蛋白饮食 |
1.1.1 慢性肾脏病及医疗现状的简介 |
1.1.2 LPD简介 |
1.2 大米简介 |
1.2.1 大米及其蛋白组成简介 |
1.2.2 大米蛋白成分分析及结构特点 |
1.3 低蛋白大米研究现状 |
1.3.1 低谷蛋白米育种栽培 |
1.3.2 物理方法研制低蛋白大米 |
1.3.3 化学方法研制低蛋白大米 |
1.3.4 生物技术降解大米蛋白 |
1.4 立题意义 |
1.5 技术路线及主要研究内容 |
第二章 乳酸菌发酵降低大米蛋白的工艺优化 |
2.1 材料与方法 |
2.1.1 材料与试剂 |
2.1.2 试验设备与仪器 |
2.1.3 试验方法 |
2.2 结果与分析 |
2.2.1 预处理酸溶液的筛选 |
2.2.2 适宜大米的筛选 |
2.2.3 发酵乳酸菌的筛选 |
2.2.4 乳酸菌生长特性测定 |
2.2.5 单因素发酵试验 |
2.2.6 响应面试验优化工艺 |
2.3 讨论 |
2.4 本章小结 |
第三章 蛋白酶酶解大米蛋白的工艺优化 |
3.1 材料与方法 |
3.1.1 材料与试剂 |
3.1.2 试验设备与仪器 |
3.1.3 试验方法 |
3.2 结果与分析 |
3.2.1 蛋白酶的筛选 |
3.2.2 单因素试验结果与分析 |
3.2.3 PB析因分析 |
3.2.4 响应面试验优化工艺 |
3.3 讨论 |
3.4 本章小结 |
第四章 酶-菌联合工艺的筛选及降蛋白机理的初探 |
4.1 材料与方法 |
4.1.1 材料与试剂 |
4.1.2 试验设备与器具 |
4.1.3 试验方法 |
4.2 结果与分析 |
4.2.1 酶-菌最佳联合工艺的筛选 |
4.2.2 低蛋白大米保存方式的感官评价及筛选 |
4.2.3 降蛋白机理的初探 |
4.3 讨论 |
4.4 本章小结 |
第五章 结论、创新点与展望 |
5.1 结论 |
5.2 创新点 |
5.3 展望 |
参考文献 |
致谢 |
攻读学位论文期间发表文章 |
(6)米蛋白肽-钙螯合物的制备及其性质研究(论文提纲范文)
摘要 |
英文摘要 |
1 前言 |
1.1 大米蛋白研究概括 |
1.1.1 大米蛋白的营养价值 |
1.1.2 大米蛋白的提取方法 |
1.1.3 大米蛋白的应用 |
1.1.4 大米蛋白活性肽的研究进展 |
1.2 钙补充剂研究概况 |
1.2.1 钙补充剂的发展 |
1.2.2 多肽钙螯合物的研究进展 |
1.2.3 评价钙生物利用率的方法 |
1.3 立题背景 |
1.4 研究内容 |
1.5 技术路线 |
2 材料与方法 |
2.1 试验样品 |
2.2 主要试剂及仪器 |
2.3 试验方法 |
2.3.1 碎米成分的测定 |
2.3.2 超声辅助提取米蛋白工艺流程与方法 |
2.3.3 米蛋白酶解物的制备 |
2.3.4 米蛋白酶解液的分级分离 |
2.3.5 氨基酸组成分析 |
2.3.6 米蛋白肽-钙螯合物的制备 |
2.3.7 米蛋白肽-钙螯合物的结构表征 |
2.3.8 米蛋白肽-钙螯合物的分离纯化 |
2.3.9 质谱分析 |
2.3.10 细胞吸收试验 |
2.3.11 数据处理 |
3 结果与分析 |
3.1 碎米的主要成分 |
3.2 超声辅助提取米蛋白 |
3.2.1 超声辅助提取单因素条件对米蛋白得率的影响 |
3.2.2 超声辅助提取米蛋白的正交优化实验 |
3.3 米蛋白肽水解液的制备 |
3.3.1 蛋白酶的选择 |
3.3.2 米蛋白酶解单因素试验 |
3.3.4 响应面设计与结果分析 |
3.4 超滤后米蛋白肽的钙螯合能力 |
3.5 超滤后米蛋白肽的氨基酸组成分析 |
3.6 米蛋白肽-钙螯合工艺实验结果 |
3.6.1 米蛋白肽-钙螯合工艺的单因素实验结果 |
3.6.2 米蛋白肽-钙螯合工艺的响应面实验结果 |
3.7 米蛋白肽-钙螯合物的结构表征 |
3.7.1 紫外光谱分析 |
3.7.2 红外光谱分析 |
3.8 标准曲线的绘制 |
3.8.1 钙浓度标准曲线 |
3.8.2 肽浓度标准曲线 |
3.9 米蛋白肽钙螯合物的纯化 |
3.9.1 体积排阻色谱(SEC)纯化螯合物 |
3.9.2 反向高效液相色谱(RP-HPLC)纯化螯合物 |
3.10 质谱测定 |
3.11 钙生物利用率 |
4 讨论 |
4.1 多肽-钙螯合物的构效关系 |
4.1.1 分子大小 |
4.1.2 氨基酸组成及氨基酸序列 |
4.2 影响肽螯合能力的结构特征 |
4.3 米蛋白肽-钙螯合物的生物活性研究 |
5 结论与展望 |
5.1 结论 |
5.2 论文创新点 |
5.3 展望 |
参考文献 |
致谢 |
个人简历 |
(7)超声和木瓜蛋白酶改善米糠蛋白乳化性的研究(论文提纲范文)
摘要 |
abstract |
缩略词表 |
第一章 前言 |
1.1 研究目的与意义 |
1.2 国内外研究现状 |
1.2.1 米糠蛋白的营养价值 |
1.2.2 米糠蛋白的结构与组成 |
1.2.3 米糠蛋白的功能性 |
1.2.4 米糠蛋白乳化性改善方法 |
1.2.4.1 物理改性 |
1.2.4.2 化学改性 |
1.2.4.3 酶法改性 |
1.3 研究目标及内容 |
1.3.1 本课题研究目标 |
1.3.2 本课题研究内容 |
第二章 超声改善米糠蛋白乳化性的研究 |
2.1 实验材料 |
2.1.1 试验原料与试剂 |
2.1.2 试验仪器 |
2.2 实验方法 |
2.2.1 米糠蛋白基本指标的测定 |
2.2.2 米糠蛋白的制备 |
2.2.3 超声改性米糠蛋白 |
2.2.4 超声改性米糠蛋白溶解性和乳化特性的测定 |
2.2.4.1 溶解度的测定 |
2.2.4.2 乳化性的测定 |
2.2.4.3 乳滴粒径的测定 |
2.2.4.4 乳滴zeta电位的测定 |
2.2.4.5 乳滴界面负载及蛋白吸附率的测定 |
2.2.4.6 乳滴微观结构的观察 |
2.2.4.7 乳析指数的测定 |
2.2.5 盐对超声改性米糠蛋白乳化性的影响 |
2.2.6 超声改性米糠蛋白结构的测定 |
2.2.6.1 游离巯基、二硫键含量的测定 |
2.2.6.2 表面疏水性的测定 |
2.2.6.3 内源荧光光谱分析 |
2.2.6.4 傅里叶红外光谱分析 |
2.2.7 数据统计与分析 |
2.3 结果与分析 |
2.3.1 米糠蛋白中基本成分 |
2.3.2 超声改性米糠蛋白工艺优化 |
2.3.2.1 超声功率密度对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
2.3.2.2 超声时间对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
2.3.2.3 蛋白质量浓度对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
2.3.2.4 验证实验 |
2.3.3 米糠蛋白乳滴粒径和zeta电位分析 |
2.3.4 米糠蛋白乳滴界面负载及蛋白吸附率分析 |
2.3.5 米糠蛋白乳滴的TEM分析 |
2.3.6 米糠蛋白乳析指数分析 |
2.3.7 盐对超声改性米糠蛋白乳化性的影响 |
2.3.7.1 pH7时盐对超声改性米糠蛋白乳化性的影响 |
2.3.7.2 pH3时盐对超声改性米糠蛋白乳化性的影响 |
2.3.8 超声改性对米糠蛋白结构的影响 |
2.3.8.1 超声时间对米糠蛋白游离巯基、二硫键含量的影响 |
2.3.8.2 超声时间对米糠蛋白表面疏水性的影响 |
2.3.8.3 不同超声时间下米糠蛋白内源荧光光谱分析 |
2.3.8.4 超声改性对米糠蛋白二级结构的影响 |
2.4 本章小结 |
第三章 木瓜蛋白酶改善米糠蛋白乳化性的研究 |
3.1 实验材料 |
3.1.1 试验原料与试剂 |
3.1.2 试验仪器 |
3.2 实验方法 |
3.2.1 木瓜蛋白酶改性米糠蛋白 |
3.2.2 溶解度的测定 |
3.2.3 乳化性的测定 |
3.2.4 酶改性米糠蛋白结构的测定 |
3.2.5 数据统计与分析 |
3.3 结果与分析 |
3.3.1 酶改性米糠蛋白工艺优化 |
3.3.1.1 酶添加量对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
3.3.1.2 酶解时间对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
3.3.1.3 酶解p H对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
3.3.1.4 酶解温度对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
3.3.1.5 验证实验 |
3.3.2 酶改性对米糠蛋白结构的影响 |
3.3.2.1 酶解时间对米糠蛋白游离巯基、二硫键含量的影响 |
3.3.2.2 酶解时间对米糠蛋白表面疏水性的影响 |
3.3.2.3 不同酶解时间下米糠蛋白内源荧光光谱分析 |
3.3.2.4 酶改性对米糠蛋白二级结构的影响 |
3.4 本章小结 |
第四章 超声辅助木瓜蛋白酶改善米糠蛋白乳化性的研究 |
4.1 实验材料 |
4.1.1 试验原料与试剂 |
4.1.2 试验仪器 |
4.2 实验方法 |
4.2.1 超声辅助酶改性米糠蛋白 |
4.2.2 超声预处理对米糠蛋白酶解反应的影响 |
4.2.2.1 水解度的测定 |
4.2.2.2 蛋白回收率的测定 |
4.2.2.3 游离巯基、二硫键含量的测定 |
4.2.3 超声辅助酶改性米糠蛋白溶解性和乳化功能特性的测定 |
4.2.3.1 溶解度的测定 |
4.2.3.2 乳化性的测定 |
4.2.3.3 乳滴粒径的测定 |
4.2.3.4 乳滴zeta电位的测定 |
4.2.3.5 乳滴界面负载及蛋白吸附率的测定 |
4.2.3.6 乳滴微观结构的观察 |
4.2.3.7 乳析指数的测定 |
4.2.4 多糖对超声辅助酶改性米糠蛋白乳化性的影响 |
4.2.5 改性前后米糠蛋白结构的测定 |
4.2.6 数据统计与分析 |
4.3 结果与分析 |
4.3.1 超声预处理对米糠蛋白酶解反应的影响 |
4.3.1.1 超声时间对米糠蛋白水解度的影响 |
4.3.1.2 超声时间对酶解米糠蛋白回收率的影响 |
4.3.1.3 超声时间对酶解米糠蛋白游离巯基、二硫键含量的影响 |
4.3.2 超声辅助酶改性米糠蛋白工艺的优化 |
4.3.2.1 酶添加量对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
4.3.2.2 酶解时间对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
4.3.2.3 酶解p H对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
4.3.2.4 酶解温度对米糠蛋白溶解性和乳化性的影响 |
4.3.2.5 验证实验 |
4.3.3 米糠蛋白乳滴粒径分析 |
4.3.4 米糠蛋白乳滴zeta电位分析 |
4.3.5 米糠蛋白乳滴界面负载及蛋白吸附率分析 |
4.3.6 米糠蛋白乳滴的TEM分析 |
4.3.7 米糠蛋白乳析指数分析 |
4.3.8 多糖对超声辅助酶改性米糠蛋白乳化性的影响 |
4.3.8.1 pH7时多糖对超声辅助酶改性米糠蛋白乳化性的影响 |
4.3.8.2 pH3时多糖对超声辅助酶改性米糠蛋白乳化性的影响 |
4.3.9 改性前后米糠蛋白结构的分析 |
4.3.9.1 改性前后米糠蛋白二硫键含量分析 |
4.3.9.2 改性前后米糠蛋白表面疏水性分析 |
4.3.9.3 改性前后米糠蛋白内源荧光光谱分析 |
4.3.9.4 改性前后米糠蛋白二级结构变化分析 |
4.4 本章小结 |
第五章 改性米糠蛋白在微胶囊粉末油脂中的应用 |
5.1 实验材料 |
5.1.1 试验原料与试剂 |
5.1.2 试验仪器 |
5.2 实验方法 |
5.2.1 微胶囊粉末油脂的制备工艺 |
5.2.2 微胶囊粉末油脂水分的测定 |
5.2.3 微胶囊粉末油脂灰分的测定 |
5.2.4 微胶囊粉末油脂容重的测定 |
5.2.5 微胶囊粉末油脂表面含油量的测定 |
5.2.6 微胶囊粉末油脂总油量的测定 |
5.2.7 微胶囊粉末油脂包埋率的计算 |
5.2.8 微胶囊粉末油脂润湿性的测定 |
5.2.9 微胶囊粉末油脂分散性的测定 |
5.2.10 微胶囊粉末油脂溶解度的测定 |
5.2.11 微胶囊粉末油脂复溶后的分层稳定性 |
5.2.12 微胶囊粉末油脂复溶后的粒径测定 |
5.2.13 微胶囊粉末油脂复溶后的zeta电位测定 |
5.2.14 微胶囊粉末油脂微观结构的观察 |
5.2.15 微胶囊粉末油脂的傅里叶红外光谱分析 |
5.2.16 数据统计与分析 |
5.3 结果与分析 |
5.3.1 微胶囊粉末油脂基本理化指标结果 |
5.3.2 微胶囊粉末油脂的微观结构分析 |
5.3.3 微胶囊粉末油脂的湿润性和分散性结果分析 |
5.3.4 微胶囊粉末油脂的溶解性和乳化稳定性结果分析 |
5.3.5 微胶囊粉末油脂复溶后的粒径和zeta电位分析 |
5.3.6 微胶囊粉末油脂的傅里叶红外光谱分析 |
5.3.7 微胶囊粉末油脂的二级结构变化分析 |
5.4 本章小结 |
第六章 结论与展望 |
6.1 结论 |
6.2 展望 |
参考文献 |
致谢 |
个人简历 |
(8)玉米皮活性成分提取工艺研究进展(论文提纲范文)
1 膳食纤维提取工艺研究 |
1.1 化学提取法 |
1.2 生物酶法 |
2 多糖提取工艺研究 |
2.1 浸提法 |
2.2 酶提法 |
2.3 其他物理技术辅助法 |
3 黄色素提取工艺研究 |
3.1 有机溶剂浸提工艺 |
3.2 微波辅助提取工艺 |
3.3 超声辅助提取工艺 |
4 L-阿拉伯糖提取工艺研究 |
4.1 酸水解法 |
4.2 微生物法 |
5 阿魏酸提取工艺研究 |
5.1 碱解提取工艺 |
5.2 酶解提取工艺 |
6 阿魏酰低聚糖提取制备工艺研究 |
6.1 酶水解提取制备工艺 |
6.2 生物发酵制备工艺 |
7 玉米皮油提取工艺研究 |
8 结论与展望 |
(9)大米蛋白提取工艺优化及功能特性的研究(论文提纲范文)
摘要 |
Abstract |
第1章 绪论 |
1.1 大米蛋白组成 |
1.2 大米蛋白特性 |
1.2.1 大米蛋白营养特性 |
1.2.2 大米蛋白物理功能特性 |
1.2.3 大米蛋白生理调控特性 |
1.3 国内外大米蛋白研究现状 |
1.3.1 国外研究 |
1.3.2 国内 |
1.4 提取工艺的比较及存在的主要问题. |
1.4.1 碱法提取工艺 |
1.4.2 酶法提取工艺 |
1.4.3 碱酶二步法法提取工艺 |
1.4.4 其他提取方法 |
1.5 本课题目的意义与研究内容 |
1.5.1 研究目的与意义 |
1.5.2 实验方案与技术路线 |
1.5.3 主要研究内容 |
1.5.4 课题来源 |
第2章 材料与方法 |
2.1 实验试剂及材料 |
2.2 实验仪器及设备 |
2.3 实验方法 |
2.3.1 常规成分的测定 |
2.3.2 蛋白组成分析 |
2.3.3 氨基酸含量测定 |
2.3.4 功能性的测定 |
2.3.5 数据分析与处理 |
第3章 碱法及α-淀粉酶法提取工艺优化 |
3.1 原料米分析 |
3.1.1 常规成分分析 |
3.1.2 蛋白组分分析 |
3.1.3 氨基酸含量的测定 |
3.2 碱法提取大米蛋白的工艺优化 |
3.2.1 碱法提取大米蛋白工艺流程 |
3.2.2 碱法提取单因素实验 |
3.2.3 碱法提取正交试验 |
3.2.4 碱法提取大米蛋白实验结果与讨论 |
3.2.5 最佳碱法提取工艺的确立 |
3.3 α-淀粉酶法提取大米蛋白的工艺优化 |
3.3.1 α-淀粉酶法提取大米蛋白的工艺流程 |
3.3.2 α-淀粉酶法提取单因素实验 |
3.3.3 α-淀粉酶法提取正交试验 |
3.3.4 α-淀粉酶法提取大米蛋白实验结果与讨论 |
3.3.5 最佳α-淀粉酶法提取工艺的确立 |
3.4 本章小结 |
第4章 碱法及酶法提取大米蛋白的比较 |
4.1 组成分析 |
4.1.1 常规成分比较 |
4.1.2 蛋白质含量 |
4.1.3 脂肪含量 |
4.1.4 淀粉糖含量 |
4.1.5 粗纤维及灰分含量 |
4.2 大米蛋白组成分析 |
4.3 氨基酸组成及含量分析 |
4.3.1 必需与非必需氨基酸 |
4.3.2 含硫氨基酸 |
4.3.3 支链氨基酸 |
4.4 功能性比较 |
4.4.1 乳化性比较 |
4.4.2 起泡性比较 |
4.4.3 持水性比较 |
4.4.4 吸油性比较 |
4.5 本章小结 |
结论 |
参考文献 |
致谢 |
硕士研究生期间主要科研及发表文章 |
(10)米渣中蛋白质的有效提取及其改性的研究(论文提纲范文)
摘要 |
Abstract |
1 绪论 |
1.1 米渣中大米蛋白的结构及组成分布 |
1.1.1 米渣中大米蛋白的组成 |
1.1.2 米渣中大米蛋白的氨基酸组成 |
1.1.3 米渣中大米蛋白的结构和性质 |
1.2 米渣中大米蛋白的营养价值与保健功能 |
1.2.1 米渣中大米蛋白中的必需氨基酸丰富 |
1.2.2 大米蛋白质生物价和利用率高 |
1.2.3 低过敏性 |
1.2.4 米渣中大米蛋白的保健功能 |
1.3 米渣中大米蛋白的分离提取 |
1.3.1 溶剂法提取大米蛋白 |
1.3.2 碱法提取大米蛋白 |
1.3.3 酶法提取大米蛋白 |
1.3.4 排杂法提取大米蛋白 |
1.3.5 物理法提取大米蛋白 |
1.4 米渣中大米蛋白的功能特性 |
1.5 米渣中大米蛋白的改性 |
1.5.1 酶法改性 |
1.5.2 酸法改性 |
1.6 本课题立题背景和意义以及研究内容 |
1.6.1 本课题立题背景和意义 |
1.6.2 研究的主要内容 |
1.6.3 研究的创新点 |
2 米渣中蛋白质的提取方法的研究 |
2.1 试验材料和仪器 |
2.1.1 试验材料和主要试剂 |
2.1.2 试验主要仪器 |
2.2 试验方法 |
2.2.1 米渣中四种蛋白组分的提取分离 |
2.2.2 常规成分分析 |
2.2.3 米渣蛋白的制备方法 |
2.3 结果与分析 |
2.3.1 米渣原料成分分析 |
2.3.2 水洗法制备米渣蛋白 |
2.3.3 碱提酸沉法提取米渣蛋白 |
2.3.4 蛋白酶水解提取米渣蛋白工艺研究 |
2.3.5 淀粉酶提取米渣蛋白的研究 |
2.3.6 纤维素酶提取米渣蛋白的研究 |
2.3.7 淀粉酶和纤维素酶结合提取米渣蛋白的研究 |
2.3.8 米渣蛋白提取方法的综合比较 |
2.4 本章小结 |
3 米渣蛋白的酶法改性 |
3.1 实验材料、试剂与仪器 |
3.1.1 实验材料和试剂 |
3.1.2 主要仪器 |
3.2 实验方法 |
3.2.1 不同蛋白酶对米渣蛋白酶解增溶的效率 |
3.2.2 酶法改性最佳条件的确定 |
3.2.3 蛋白酶法改性后的蛋白质功能性质的评价 |
3.3 实验结果与分析 |
3.3.1 不同蛋白酶的增溶效果 |
3.3.2 酶法最佳条件的确定 |
3.3.3 蛋白酶法改性后的蛋白功能性质的评价 |
3.4 本章小结 |
4 酸法脱酰胺改性米渣蛋白 |
4.1 试验材料、试剂和仪器 |
4.1.1 试验材料与试剂 |
4.1.2 试验主要仪器 |
4.2 试验方法 |
4.2.1 米渣蛋白脱酰胺度的测定 |
4.2.2 水解度的测定 |
4.2.3 盐酸脱酰胺法改性米渣蛋白 |
4.2.4 改性米渣蛋白功能特性的研究 |
4.3 结果与分析 |
4.3.1 盐酸脱酰胺法改性米渣蛋白 |
4.3.2 酸法脱酰胺改性米渣蛋白功能特性的研究 |
4.4 蛋白酶法与酸法脱酰胺改性的综合比较 |
4.5 本章小结 |
5 结论与展望 |
5.1 结论 |
5.2 展望 |
参考文献 |
附录 |
致谢 |
四、大米分离蛋白的酶法提取及其性质(论文参考文献)
- [1]低苯丙氨酸乳清蛋白水解物制备及其调控骨合成作用的研究[D]. 步婷婷. 浙江大学, 2021(01)
- [2]大米血管紧张素转换酶抑制肽的制备及其活性评价[D]. 封张萍. 浙江大学, 2021(01)
- [3]大米蛋白的酶解-超高压改性及其乳液稳定性研究[D]. 杨柳怡. 陕西科技大学, 2021(09)
- [4]热处理对藜麦蛋白质功能特性、结构及体外消化的影响[D]. 何兴芬. 甘肃农业大学, 2020(12)
- [5]酶-菌联合工艺制备低蛋白大米的研究[D]. 冀迎昕. 沈阳农业大学, 2019(03)
- [6]米蛋白肽-钙螯合物的制备及其性质研究[D]. 李超楠. 黑龙江八一农垦大学, 2019(09)
- [7]超声和木瓜蛋白酶改善米糠蛋白乳化性的研究[D]. 常慧敏. 河南工业大学, 2019(02)
- [8]玉米皮活性成分提取工艺研究进展[J]. 赵二劳,王明华,高子怡,赵三虎. 食品与机械, 2017(12)
- [9]大米蛋白提取工艺优化及功能特性的研究[D]. 王士磊. 哈尔滨工业大学, 2010(02)
- [10]米渣中蛋白质的有效提取及其改性的研究[D]. 阳仲秋. 中南林业科技大学, 2010(03)